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Micron Document

<!DOCTYPE html>

<title>Gap Junction</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Gap Junction</span></h1>

</header>

</div>

<th style="background:#ABCDEF; color:#202122; border: 1px solid #ABCDEF;">Übergeordnet

</th></tr>

<tr>

<td style="padding: 0 .5em;"><a href="Zell-Zell-Kontakt" class="mw-redirect" title="Zell-Zell-Kontakt">Zell-Zell-Kontakt</a>

</td></tr>

<tr>

<th style="background:#ABCDEF; color:#202122; border: 1px solid #ABCDEF;">Untergeordnet

</th></tr>

<tr>

<td style="padding: 0 .5em;"><a href="Connexon" title="Connexon">Connexon</a><br>Pannexon

</td></tr>

<tr>

<th style="background:#ABCDEF; color:ä202122; border: 1px solid #ABCDEF;"><a href="Gene_Ontology" title="Gene Ontology">Gene Ontology</a>

</th></tr>

<tr>

<td style="text-align:left; padding: 0 .5em;"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ebi.ac.uk/QuickGO/GTerm?id=GO:0005921">QuickGO</a>

</td></tr></tbody></table>

<p><b>Gap Junctions</b> (manchmal auch <b>Nexus</b> genannt) sind Ansammlungen („plaques“ oder „cluster“) von Zell-Zell-Kanälen, die die <a href="Zellmembran" title="Zellmembran">Zellmembranen</a> zweier benachbarter Zellen durchqueren. Sie verbinden das <a href="Cytoplasma" title="Cytoplasma">Cytoplasma</a> benachbarter Zellen direkt miteinander. Dabei werden die Membranen der Zellen in einem Abstand von nur 2 bis 4 <a href="Meter#Gebräuchliche_dezimale_Vielfache" title="Meter">Nanometer</a> zueinander fixiert, lassen zwischen sich aber eine elektronenmikroskopisch erkennbare Lücke (engl.: gap) frei (im Gegensatz zu den <a href="Tight_Junction" title="Tight Junction">Tight Junctions</a>). Die Kanäle der Gap Junction werden aus zwei Halbkanälen (Hemichannels, <a href="Connexon" title="Connexon">Connexone</a>) gebildet, von denen jede Zelle jeweils einen beisteuert. Jedes Connexon besteht aus <a href="Protein" title="Protein">Proteinkomplexen</a> aus (in der Regel) sechs membrandurchspannenden Proteinen, die sich in einer sechseckigen Anordnung so zusammenlagern, dass in der Mitte zwischen ihnen eine Pore frei bleibt. Zwei solche Proteinkomplexe der benachbarten Zellmembranen zweier Zellen lagern sich schließlich so zusammen, dass sie gemeinsam einen Kanal bilden.

</p><p>Aufgabe der Gap Junctions ist die Kommunikation (Austausch von Signalen) zwischen benachbarten Zellen. Dabei werden <a href="Ion" title="Ion">Ionen</a> oder kleine Moleküle durch <a href="Diffusion" title="Diffusion">Diffusion</a> direkt von einer Zelle auf die Nachbarzelle übertragen. Dies können z. B. als Signalgeber dienende Kalium- oder Calcium-Ionen, sekundäre Botenstoffe (<a href="Second_Messenger" class="mw-redirect" title="Second Messenger">Second Messenger</a>) wie <a href="Cyclisches_Adenosinmonophosphat" title="Cyclisches Adenosinmonophosphat">cAMP</a>, <a href="Cyclisches_Guanosinmonophosphat" title="Cyclisches Guanosinmonophosphat">cGMP</a> oder <a href="Second_Messenger#Inositol-1,4,5-trisphosphat_(IP3)_als_second_messenger" class="mw-redirect" title="Second Messenger">IP3</a>, oder kleine Stoffwechselprodukte (<a href="Metabolit" title="Metabolit">Metabolite</a>) wie <a href="Glucose" title="Glucose">Glucose</a> sein. Je nach dem speziellen Aufbau des Zellkanals ist der Übergang mehr oder weniger selektiv, er kann durch Signalgeber wie z. B. das <a href="Membranpotential" title="Membranpotential">Membranpotential</a> gesteuert werden. Einige Typen von Kanälen leiten auch bestimmte Stoffe selektiv nur in eine Richtung weiter.

</p><p>Die Kanäle der Gap Junctions werden bei verschiedenen Tierarten von zwei verschiedenen <a href="Proteinfamilie" title="Proteinfamilie">Proteinfamilien</a> aufgebaut. Ausschließlich bei den <a href="Chordatiere" title="Chordatiere">Chordatieren</a> (Wirbeltiere und Verwandte) bestehen sie aus <a href="Connexin" class="mw-redirect" title="Connexin">Connexinen</a> genannten Proteinen. Bei allen anderen <a href="Gewebetiere" title="Gewebetiere">Gewebetieren</a> erfüllt diese Aufgabe eine andere Proteinfamilie, die Innexine genannt werden. Beide sind funktional ähnlich aufgebaut, besitzen aber keine homologen Basensequenzen, sind also nicht nahe miteinander verwandt. Inzwischen wurde bei den Wirbeltieren eine Proteinfamilie neu entdeckt, die <a href="Pannexin" class="mw-redirect" title="Pannexin">Pannexine</a>, die in ihrer Sequenz größere Ähnlichkeit mit den Innexinen aufweisen, also vermutlich homolog zu ihnen sind. Allerdings sind Pannexine äußerstenfalls sehr selten an der Bildung von Gap Junctions beteiligt (wahrscheinlich sogar überhaupt nicht), sie erfüllen andere Aufgaben in der Zelle. Weitere verwandte, membrandurchspannende Proteine sind die an der Bildung der Tight Junctions beteiligten <a href="Claudin" class="mw-redirect" title="Claudin">Claudine</a> und <a href="Occludin" title="Occludin">Occludin</a>.

</p><p>Bei <a href="Pflanzen" class="mw-redirect" title="Pflanzen">Pflanzen</a> erfüllen die <a href="Plasmodesmos" title="Plasmodesmos">Plasmodesmata</a> ähnliche Aufgaben, unterscheiden sich vom Aufbau jedoch deutlich von den aus Innexinen und Connexinen aufgebauten Kanälen.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Forschungsgeschichte">Forschungsgeschichte</h2></div>

<p>Die ersten Hinweise auf die Zellkopplung stammten von elektrophysiologischen Untersuchungen an spezifischen Paaren interagierender Nervenzellen im Rückenmark des Flusskrebses. Die Messung der elektrischen Kopplung dieser benachbarten Riesenneuronen wurde zuerst von Fursphan und Potter 1959 durchgeführt (Fursphan und Potter 1959).

</p><p>Geprägt wurde der Begriff der Gap Junctions durch Jean-Paul Revel und Morris Karnovsky 1967, die als erste zeigten, dass sich im elektronenmikroskopischen Bild der Abstand zwischen zwei benachbarten Plasmamembranen im Bereich der Gap Junctions von 20–30 nm auf 2–4 nm verengt, wodurch der optische Eindruck einer Lücke (engl.: <i>gap</i>) in der Kontinuität benachbarter Plasmamembranen entsteht.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Aufbau">Aufbau</h2></div>

<p>Sechs <a href="Connexin" class="mw-redirect" title="Connexin">Connexine</a> (mit je vier Transmembran-Regionen) lagern sich zum sogenannten <a href="Connexon" title="Connexon">Connexon</a> (oder Halbkanal) zusammen. Ein Connexon kann homomer (Zusammensetzung aus einer Art von Connexinen) oder heteromer (aus verschiedenen Connexinen) aufgebaut werden. Je nach Zusammensetzung der Connexone kann die Permeabilität des Kanals variieren.

</p><p>Je ein Halbkanal verbindet sich mit einem ihm gegenüberliegenden Halbkanal der Nachbarzelle zu einer durchgehenden Pore (interzellulärer Kanal, Gap Junction). Der interzelluläre Kanal kann homotypisch (aus zwei gleichen Connexonen) oder heterotypisch (aus unterschiedlichen Connexonen) aufgebaut werden, wobei nicht alle Connexone gleich gut zusammenlagern.

Die Pore hat einen Durchmesser von 1,5 bis 2 nm und lässt deshalb Moleküle oder Ionen von maximal ≈1000 <a href="Dalton_(Einheit)" class="mw-redirect" title="Dalton (Einheit)">Dalton</a> relativer Molekülmasse passieren. Der Aufbau einer Gap Junction (früher: Nexus) kann innerhalb weniger Sekunden erfolgen, wenn zwei Zellen miteinander in Kontakt treten.

</p><p>Eine Connexon-Untereinheit hat einen Durchmesser von 2,5 nm und ist 7,5 nm lang. Sie ragt 0,7 nm in das <a href="Zytosol" class="mw-redirect" title="Zytosol">Zytosol</a> und 1,7 nm in den <a href="Extrazellularraum" title="Extrazellularraum">Extrazellularraum</a>.

</p><p>Die Connexone sind in der Biomembran in Feldern in einem regelmäßigen <a href="Hexagonal" class="mw-redirect" title="Hexagonal">hexagonalen</a> Muster (Abstand der Kanal-Mittelpunkte 8,5 nm) mit einer Dichte von einigen wenigen bis zu 28.000 Kanälen pro Quadratmikrometer angeordnet, sie bilden sogenannte Plaques.

</p><p>Gap Junctions unterscheiden sich von anderen Kanalsystemen der Zelle:

</p>

<ul><li>Sie durchziehen zwei benachbarte Membranen (statt nur einer).</li>

<li>Sie verbinden Zytosol mit Zytosol (statt Zytosol mit Extrazellulärraum oder Organellinnenraum).</li>

<li>Die Connexine werden von zwei verschiedenen Zellen synthetisiert (statt nur von einer).</li>

<li>In der Regel sind sie im Ruhezustand geöffnet und schließen nur, wenn bestimmte Bedingungen eintreten (siehe weiter unten)</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Vorkommen_und_Funktion">Vorkommen und Funktion</h2></div>

<p>Gap Junctions treten erst bei den <a href="Eumetazoa" class="mw-redirect" title="Eumetazoa">Eumetazoa</a> auf. Während im Embryonalstadium Gap Junctions weit verbreitet sind, kommen sie beim Adulten vor allem im <a href="Herzmuskel" title="Herzmuskel">Herzmuskel</a>, in Epithel- und <a href="Gliazelle" title="Gliazelle">Gliazellen</a> sowie in der <a href="Netzhaut" title="Netzhaut">Retina</a> vor.

</p><p>Die allgemeinen Funktionen der GJs sind

</p>

<ul><li>direkte elektrische Kommunikation zwischen Zellen (wobei verschiedene Connexine verschiedene Leitfähigkeiten bedingen)</li>

<li>direkte chemische Kommunikation zwischen Zellen über second messenger (z. Bsp. IP3, Ca<sup>2+</sup>) (wobei verschiedene Connexine unterschiedliche Selektivität für kleine Moleküle aufweisen)</li>

<li>Austausch von Molekülen bis ≈1 kDa zwischen Zellen (wobei verschiedene Connexine GJs mit unterschiedlichen Durchmessern bilden können und unterschiedliche Präferenzen für geladene Teilchen besitzen)</li>

<li>verhindern, dass Moleküle oder Ladungen beim Austausch in den Extrazellularraum verloren gehen.</li></ul>

<p>Beispiele für die Funktion der GJs:

</p>

<ul><li>In schwach durchbluteten Geweben (zum Beispiel <a href="Augenlinse" class="mw-redirect" title="Augenlinse">Augenlinse</a> und <a href="Knochen" title="Knochen">Knochen</a>) dienen sie dem <a href="Transport_(Biologie)" title="Transport (Biologie)">Nahtransport</a> von Nährstoffen: Rand-Zellen nehmen die Nährstoffe auf und geben sie über die Gap Junctions an ihre Nachbarzellen bis ins unterversorgte Zentrum weiter.</li>

<li>In <a href="Dr%C3%BCse" title="Drüse">Drüsen</a> wie <a href="Leber" title="Leber">Leber</a> und <a href="Bauchspeicheldr%C3%BCse" title="Bauchspeicheldrüse">Bauchspeicheldrüse</a> helfen sie bei der <a href="Sekretion" title="Sekretion">Sekretion</a>.</li>

<li>Im <a href="Herzmuskel" title="Herzmuskel">Herzmuskel</a> und im <a href="Nervensystem" title="Nervensystem">Nervensystem</a> sind sie an der schnellen Weiterleitung von <a href="Aktionspotential" title="Aktionspotential">Aktionspotentialen</a> beteiligt.</li>

<li>Gap Junctions scheinen auch an der Kontrolle des Zellwachstums beteiligt zu sein (zum Beispiel während der <a href="Embryonalentwicklung" class="mw-redirect" title="Embryonalentwicklung">Embryonalentwicklung</a>).</li>

<li>Eines der Connexin-Gene wurde als <a href="Tumorsuppressor" class="mw-redirect" title="Tumorsuppressor">Tumorsuppressor</a>-Gen identifiziert.</li></ul>

<p>Die Poren durch eine Gap Junction können sehr schnell geschlossen werden, wenn bestimmte Faktoren eintreten, die auf eine Schädigung der benachbarten Zelle hindeuten. Dadurch wird die geschädigte Zelle von ihren Nachbarn abgekoppelt, sodass die gesunden Nachbarzellen in ihrer Zellchemie unbeeinflusst bleiben. Das Schließen wird durch eine hohe cytosolische <a href="Kalzium" class="mw-redirect" title="Kalzium">Kalziumionenkonzentration</a> oder einen niedrigen cytosolischen pH-Wert (also bei hoher <a href="Proton_(Chemie)" title="Proton (Chemie)">Protonenkonzentration</a>) ausgelöst. Beides sind Zeichen für baldigen Zelltod der Nachbarzelle.

</p><p>Seit einigen Jahren ist bekannt, dass durch alle drei Proteinfamilien (Connexine, Innexine und Pannexine) gebildete Halbkanäle sich nicht immer zu Gap Junctions zusammenschließen müssen. In zahlreichen Zellen und Zelltypen erfüllen sie zusätzliche Funktionen als einfache Membrankanäle ohne Koppelung an andere Zellen. Wahrscheinlich kommen die Pannexine ausschließlich in dieser Form vor.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Gap_Junctions_als_elektrische_Synapsen">Gap Junctions als elektrische Synapsen</h2></div>

<p>Gap Junctions fungieren in Neuronen, in der Retina und im <a href="Herz" title="Herz">Herzen</a>, aber auch bei <a href="Invertebraten" class="mw-redirect" title="Invertebraten">Invertebraten</a> als spannungsgesteuerte, transmitterfreie <a href="Synapse" title="Synapse">Synapsen</a>. Sie werden auch als <i>Elektrische Synapsen</i> bezeichnet. Sie ermöglichen eine schnelle und synchrone Ausbreitung von <a href="Aktionspotential" title="Aktionspotential">Aktionspotentialen</a>. In den <a href="Glanzstreifen" class="mw-redirect" title="Glanzstreifen">Glanzstreifen</a> zwischen den Herzmuskelzellen können sie eine Fläche bis zu einem Quadratmikrometer bedecken. Die Leitfähigkeit der Gap Junctions variiert mit der Zusammensetzung aus verschiedenen Connexinen. An Neuronen treten sie nicht so zahlreich auf wie chemische Synapsen, sie wurden aber auch bei <a href="Glia" class="mw-redirect" title="Glia">Gliazellen</a> gefunden, deren Beteiligung am neuronalen Geschehen über die Versorgung der Nervenzellen hinaus gerade erforscht wird. Die Hauptaufgabe der elektrischen Synapsen scheint die Synchronisierung von Nervenzellgruppen zu sein, die als <a href="Oszillator" title="Oszillator">Oszillatoren</a> und Rhythmusgeber dienen. Möglicherweise spielen sie auch bei <a href="Epilepsie" title="Epilepsie">epileptischen</a> Anfällen eine Rolle.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Funktionsweise_der_elektrischen_Synapse">Funktionsweise der elektrischen Synapse</h3></div>

<p>Die Depolarisation der präsynaptischen <a href="Zelle_(Biologie)" title="Zelle (Biologie)">Zelle</a> führt zu einem Potentialgefälle zwischen beiden durch Gap Junctions verbundenen Zellen, so dass <a href="Kation" title="Kation">Kationen</a> von der präsynaptischen Zelle in Richtung postsynaptische Zelle fließen und <a href="Anion" title="Anion">Anionen</a> von der post- zur präsynaptischen Zelle.

</p><p>Wird der Schwellenwert an der postsynaptischen Membran überschritten, folgt hier ein <a href="Aktionspotential" title="Aktionspotential">Aktionspotential</a>, und das Signal kann praktisch ohne Zeitverzögerung (10<sup>−5</sup> s) weitergeleitet werden (macht Synchronisation vieler Zellen z. B. im Herzmuskel aufgrund geringer Zeitverzögerung möglich!).

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Vergleich_zwischen_elektrischer_und_chemischer_Synapse">Vergleich zwischen elektrischer und chemischer Synapse</h3></div>

<p>Neben der viel geringeren Zeitverzögerung unterscheiden sich elektrische Synapsen von chemischen Synapsen auch darin, dass bei diesen die Erregungsübertragung i. d. R. in beide Richtungen erfolgen kann.

</p><p>Allerdings können auch Gap Junctions einiger Zellen in ihrer Stromrichtung reguliert werden, entweder von Ca<sup>2+</sup> abhängig oder Membranpotential-abhängig.

Allerdings hat die Anwendung von Gap Junctions im Körper auch einige Nachteile: Eine direkte Erregungsübertragung auf weit entfernte Zellen ist nicht möglich, vor allem aber kann eine Erregung nicht zur Hemmung einer anderen Zelle genutzt werden. Elektrische Synapsen haben im ZNS der Säugetiere geringere Bedeutung im Vergleich zu chemischen Synapsen.

</p>

<td> 

</td>

<th>elektrische Synapse

</th>

<th>chemische Synapse mit direkter Signalübertragung

</th>

<th>chemische Synapse mit indirekter Signalübertragung

</th></tr>

<tr>

<td>Spaltbreite</td>

<td align="center" colspan="2">30 bis 50 nm

</td></tr>

<tr>

<td>Kanalproteine

</td>

<td>Gap Junction-Kanäle in prä- und postsynaptischer Membran

</td>

<td>postsynaptische, transmittergesteuerte Ionenkanäle

</td>

<td>Rezeptoren des <a href="Second_Messenger" class="mw-redirect" title="Second Messenger">Second-Messenger</a>-Systems (<a href="G-Protein" class="mw-redirect" title="G-Protein">G-Proteine</a>)

</td></tr>

<tr>

<td>Synaptische Verzögerung</td>

<td align="center">keine</td>

<td align="center">mehr als 10 ms

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Neurotransmitter" title="Neurotransmitter">Transmitter</a>

</td>

<td align="center">—

</td>

<td><a href="Acetylcholin" title="Acetylcholin">Acetylcholin</a>, <a href="Gamma-Aminobutters%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Gamma-Aminobuttersäure">Gamma-Aminobuttersäure</a> (GABA), <a href="Glycin" title="Glycin">Glycin</a>, <a href="Glutamate" title="Glutamate">Glutamat</a>, <a href="Aspartat" class="mw-redirect" title="Aspartat">Aspartat</a>

</td>

<td><a href="Noradrenalin" title="Noradrenalin">Noradrenalin</a>, <a href="Dopamin" title="Dopamin">Dopamin</a>, <a href="Serotonin" title="Serotonin">Serotonin</a>, <a href="Acetylcholin" title="Acetylcholin">Acetylcholin</a>, <a href="Neuropeptid" class="mw-redirect" title="Neuropeptid">Neuropeptide</a>

</td></tr>

<tr>

<td>Vorkommen

</td>

<td>Herzmuskel, <a href="Zentralnervensystem" title="Zentralnervensystem">ZNS</a>, auch bei <a href="Wirbellose" title="Wirbellose">Wirbellosen</a>

</td>

<td><a href="Motorische_Endplatte" title="Motorische Endplatte">Motorische Endplatten</a>, zentrales und peripheres Nervensystem

</td>

<td>zentrales und peripheres Nervensystem

</td></tr></tbody></table><p><br>

</p><div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Quellen">Quellen</h2></div>

<ul><li>Revel J.P., Karnovsky M.J., <i>Hexagonal array of subunits in intercellular junctions of the mouse heart and liver</i>, J. Cell Biol. 1967; 33: C7-C12.</li>

<li>Daisuke Fushiki, Yasuo Hamada, Ryoichi Yoshimura, Yasuhisa Endo (2010): <i>Phylogenetic and bioinformatic analysis of gap junction-related proteins, innexins, pannexins and connexins.</i> In: <i>Biomedical Research</i> Vol. 31 No. 2: 133-142. <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.2220/biomedres.31.133">10.2220/biomedres.31.133</a></span></li>

<li>Daniel A. Goodenough & David L. Paul (2009): Gap Junctions. Cold Spring Harbour Perspectives in Biology 2009;1:a002576 <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1101/cshperspect.a002576">10.1101/cshperspect.a002576</a></span></li>

<li>Gülistan Mese, Gabriele Richard, Thomas W. White (2007): <i>Gap Junctions: Basic Structure and Function</i>. In: <i><a href="Journal_of_Investigative_Dermatology" title="Journal of Investigative Dermatology">Journal of Investigative Dermatology</a></i> Volume 127: 2516-2524. <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/sj.jid.5700770">10.1038/sj.jid.5700770</a></span></li>

<li>Silvia Penuela, Ruchi Gehi, Dale W. Laird (2013): <i>The biochemistry and function of pannexin channels</i>. In: <i><a href="Biochimica_et_Biophysica_Acta" title="Biochimica et Biophysica Acta">Biochimica et Biophysica Acta</a></i> 1828: 15–22. <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.bbamem.2012.01.017">10.1016/j.bbamem.2012.01.017</a></span></li>

<li>Alberto E. Pereda, Sebastian Curti, Gregory Hoge, Roger Cachope, Carmen E. Flores, John E. Rash (2013): <i>Gap junction-mediated electrical transmission: Regulatory mechanisms and plasticity</i>. In: <i>Biochimica et Biophysica Acta Biomembranes</i> Volume 1828, Issue 1: 134–146 <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.bbamem.2012.05.026">10.1016/j.bbamem.2012.05.026</a></span></li>

<li>Eliana Scemes, David C. Spray, Paolo Meda (2009): <i>Connexins, pannexins, innexins: novel roles of “hemi-channels”</i>. In: <i><a href="Pfl%C3%BCgers_Arch" class="mw-redirect" title="Pflügers Arch">Pflügers Arch</a></i>. 457 (6): 1207–1226. <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1007/s00424-008-0591-5">10.1007/s00424-008-0591-5</a></span></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noresize noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Commons"></span></span></div><b><span class=""><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Gap_junctions?uselang=de"><span lang="en">Commons</span>: Gap junctions</a></span></b> – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien</div></div><div><div class="zim-footer">

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